除了水解肽鍵外，還具有水解酯鍵、酰胺鍵的能力，一般在pH5~10時(shí)較穩定,由于缺少半胱氨酸形成二硫鍵,故能被來(lái)自馬鈴薯、大豆、大麥的蛋白酶抑制劑所抑制,但不被疏基試劑金屬鰲合劑EDTA所抑制,Ca2+對此酶有一定的穩定作用,苯甲磺酰氟(PMSF)和其它磺酰鹵化物可引起堿性蛋白酶失活,另外,堿性蛋白酶的活性中心含Ser這一重要特征決定了其遇到作用于Ser的試劑如二異丙基氟磷酸(DFP)便失活。堿性蛋自酶對底物有高度專(zhuān)一性,只Chemicalbook能水解蛋白質(zhì)膚鏈,而不能水解淀粉、脂肪等其它物質(zhì),但是有可能水解多種蛋白質(zhì),另外,不同的堿性蛋白酶具有對切開(kāi)點(diǎn)按基側的專(zhuān)一性,如枯草桿菌堿性蛋白酶對酸性殘基的專(zhuān)一性等。性能&生產(chǎn)堿性蛋白酶是由地衣芽胞桿菌經(jīng)發(fā)酵提煉而成的蛋白水解酶，主要成分為地衣芽胞桿菌蛋白酶，分子量約為27300，是絲氨酸型的內切蛋白酶，能將大分子蛋白質(zhì)水解成游離的氨基酸等產(chǎn)物。堿性蛋白酶能水解蛋白質(zhì)分子肽鏈生成多肽或氨基酸，具有較強的分解蛋白質(zhì)的能力。